-
1 опиоидные пептиды
[греч. opion — маковый сок и eidos — вид; греч. peptos — сваренный, переваренный]группа природных и синтетических пептидов, сходных с опиатами (морфин, кодеин и др.) по способности связываться с опиатными рецепторами организма. Первыми выделенными природными О.п. (эндогенные лиганды опиатных рецепторов) были соединения, получившие название энкефалины: лейцин-энкефалин (H2N-Тир-Гли-Гли-Фен-Лей-COOH) и метионин-энкефалин (H2N-Тир-ГлиГли-Фен-Мет-COOH), представляющие собой пентапептиды, различающиеся лишь С-концевым аминокислотным остатком. Все эндогенные О.п. синтезируются в организме в виде трех различных белков-предшественников: проэнкефалина, проопиомеланокортина и продинорфина, из которых в результате последовательного протеолитического гидролиза (процессинга) образуются физиологически активные молекулы. Энкефалины и эндорфины обладают обезболивающим действием (при их введении непосредственно в мозг), снижают двигательную активность желудочно-кишечного тракта, влияют на эмоциональное состояние. О.п., обладающие чрезвычайно широким спектром регуляторной активности, обнаружены в различных тканях (как в мозге, так и на периферии). В группу О.п. кроме энкефалинов и эндорфинов входят пептиды группы динорфина, казоморфина, а также дельторфины, дерморфины и др. Регуляторное участие О.п. в многообразных физиологических процессах (генерализованных и локальных реакциях организма) осуществляется, как правило, при участии других пептидов и низкомолекулярных субстанций. Впервые выделены Г. Пастернаком в 1975 г.см. также пептидные рецепторыТолковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > опиоидные пептиды
-
2 эндогенные опиоидные пептиды
Immunology: endogenous opiate peptidesУниверсальный русско-английский словарь > эндогенные опиоидные пептиды
-
3 нейропептиды
олигопептиды, образующиеся в центральной или периферической нервной системе и регулирующие различные физиологические функции организма человека и животных. Большинство Н. образуются в результате расщепления крупных молекул-предшественников по строго определенным связям; т. обр. из одной молекулы-предшественника, синтезируемой обычным путем в рибосомах, образуется целый набор Н., обладающих разнообразными свойствами (см., напр., проопиомеланокортин). Н. содержат до 50 аминокислотных остатков и взаимодействуют с рецепторами, расположенными на поверхности клеток-мишеней. Размер активного центра, необходимого для взаимодействия с рецептором, не превышает обычно 4—5 аминокислотных остатков. Остальные участки Н. выполняют дополнительные функции, напр. обеспечивают устойчивость к действию протеолитических ферментов (период полураспада Н. колеблется от нескольких секунд до минут). Н. регулируют практически все функции ЦНС (болевую чувствительность, состояние сон-бодрствование, половое поведение, процессы фиксации информации и др.). В частности, энкефалины и эндорфины (см. опиоидные пептиды) играют важнейшую роль в системе болевых ощущений и участвуют в патогенезе некоторых психических расстройств. Кроме того, Н. управляют вегетативными реакциями организма, регулируя температуру тела, дыхание, артериальное давление, мышечный тонус и т.д. Предполагают, что в организме существует совокупность пептидных регуляторов, обеспечивающая все необходимые оттенки модуляций процессов жизнедеятельности. Эта совокупность представляет собой систему, в которой изменение количества любого пептида приводит к изменению активности других Н., а следовательно, к отдаленным по времени эффектам. Именно это определяет исключительную функциональную динамичность Н. Получено множество аналогов Н., ряд которых наряду с Н. нашли широкое применение в медицине; напр., препарат семакс — синтетический пептидный препарат, состоящий из 7 аминокислот, который является аналогом фрагмента адренокортикотропного гормона, обладает ноотропными свойствами и полностью лишен гормональной активности. Среди аналогов эндорфинов обнаружены пептиды с сильным и длительным анальгетическим эффектом. Иногда одновременно с Н. применяют пептиды-ингибиторы протеаз, позволяющие значительно повышать продолжительность действия Н. Термин "Н." ввел в 1969 г. Д. де Вид.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > нейропептиды
-
4 белковые рецепторы
[лат. receptor — принимающий]белковые молекулы или молекулярные комплексы, расположенные на поверхности клетки или внутри ее, которые способны специфически связывать другие молекулы, несущие внешние для клетки регуляторные сигналы (напр., гормоны, нейромедиаторы, факторы роста, лимфокины, лекарство и т.п.), или реагировать на физические факторы (напр., свет). Благодаря конформационным изменениям, индуцируемым этими сигналами, Б.р. запускают определенные каскадные биохимические процессы в клетке, в результате чего реализуется ее физиологический ответ на внешний сигнал. Большинство Б.р. локализовано в плазматической мембране и представляет собой пронизывающие мембрану гликопротеиды. Они взаимодействуют с белковыми или пептидными гормонами, а также с низкомолекулярными биорегуляторами, напр. с простагландинами, аминокислотами. Рецептор света — родопсин — локализован в мембранных структурах сетчатки глаза. Внутриклеточные Б.р. обычно локализованы в ядре и взаимодействуют со стероидными гормонами и гормонами щитовидной железы (производными тирозина). Известно несколько механизмов, с помощью которых активированные Б.р. запускают биохимические процессы в клетке; напр., при взаимодействии ацетилхолина с никотиновым холинорецептором (чувствителен не только к ацетилхолину, но также и к никотину), локализованным в постсинаптической мембране, открывается канал для ионов натрия. Увеличение внутриклеточного содержания Na + приводит к деполяризации мембраны, что обусловливает передачу нервного импульса. Другая группа мембранных Б.р. сопряжена с мембрано-связанными регуляторными ферментами, в частности с аденилатциклазой, гуанилатциклазой, фосфолипазой С. К Б.р., активирующим аденилатциклазу, относятся, напр., β-адренергические рецепторы, рецепторы глюкагона, тиреотропного гормона; к Б.р., ингибирующим этот фермент, относятся α2-адренергические рецепторы, некоторые опиоидные рецепторы (см. опиоидные пептиды), рецепторы соматостатина и др. Сопряжение Б.р. со всеми указанными ферментами осуществляется через регуляторные Г-белки (см. Г-белки). Некоторые мембранные Б.р., обладают собственной ферментативной (протеинкиназной) активностью (напр., рецепторы инсулина и различных факторов роста). Эти протеинкиназы регулируют активность различных белков путем их фосфорилирования по остаткам тирозина. Специфические гормоны стимулируют протеинкиназную активность и аутофосфорилирование молекул Б.р., что необходимо для преобразования ими регуляторных сигналов. Б.р. могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, ассоциированных благодаря невалентным взаимодействиям или сшивкам дисульфидными связями; напр., Б.р. для инсулина состоит из четырех полипептидных цепей двух типов (α2β2), которые сшиты дисульфидными связями. Впервые термин "рецепторная субстанция" предложен Дж. Лэнгли в 1906 г. для обозначения компонентов мышечной клетки, за которые конкурируют никотин и кураре, блокирующие передачу сигнала от нервного окончания к мышце.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > белковые рецепторы
-
5 геморфины
См. также в других словарях:
Опиоидные пептиды — Опиоидные пептиды группа нейропептидов, являющихся естественными лигандами к опиоидным рецепторам. Обладают анальгезирующим действием. К эндогенным опиоидным пептидам относят эндорфины, энкефалины, динорфины и др. Система опиоидных пептидов … Википедия
ОПИОИДНЫЕ ПЕПТИДЫ — группа прир. и синтетич. пеп тидов, сходных с опиатами (морфин, кодеин и др.) по способности связываться с опиагными рецепторами организма (структуры нервной системы, по отношению к к рым опиаты являются экзогенными лигандами). Природные О. п.… … Химическая энциклопедия
Пептиды — Образование пептидной связи … Википедия
Опиоидные рецепторы — μ опиоидный рецептор Опиоидные рецепторы (опиатные рецепторы) разновидность рецепторов нервной системы, относящ … Википедия
ПЕПТИДЫ — природные или синтетич. соед., молекулы к рых построены из остатков a аминокислот, соединенных между собой пептидными (амидными) связями C(O) NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу… … Химическая энциклопедия
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПЕПТИДЫ — (нейропептиды), биологически активные вещества, состоящие из различного числа аминокислотных остатков (от двух до нескольких десятков). Различают олигопептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, и более крупные полипептиды,… … Энциклопедический словарь
Олигопептид — Образование пептидной связи Пример пептидной молекулы гормон окситоцин. Пептиды (греч. πεπτος питательный) семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями C(O)NH . Это… … Википедия
Олигопептиды — Образование пептидной связи Пример пептидной молекулы гормон окситоцин. Пептиды (греч. πεπτος питательный) семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями C(O)NH . Это… … Википедия
Пептид — Образование пептидной связи Пример пептидной молекулы гормон окситоцин. Пептиды (греч. πεπτος питательный) семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями C(O)NH . Это… … Википедия
Полипептид — Образование пептидной связи Пример пептидной молекулы гормон окситоцин. Пептиды (греч. πεπτος питательный) семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями C(O)NH . Это… … Википедия
Эндорфины — (эндогенные (греч. ενδο (внутри) + греч. γένη (колено, род)) + морфины (от имени древнегреческого бога Морфей (греч. Μορφεύς или … Википедия
